Cromatest

La mayor actividad de la CK en sueros normales se debe a los isoenzimas CK-MM y CK-MB presentes en los tejidos muscular y cardiaco. La CK-BB se halla por lo general presente a muy bajas concentraciones. Ambos enzimas de la creatina kinasa (CK) son dímeros formados por la asociación de dos subunidades de músculo (M) y células nerviosas (B). La immunoinhibición mediante un anticuerpo específico de ambas subunidades MM y la unidad individual de la CK-MB permite la determinación de la subunidad B. La actividad correspondiente a la mitad de la CK-MB se mide a través del aumento de la absorbancia resultante de las siguientes reacciones acopladas.

La mayor actividad de la CK en sueros normales se debe a los isoenzimas CK-MM y CK-MB presentes en los tejidos muscular y cardiaco. La CK-BB se halla por lo general presente a muy bajas concentraciones. Ambos enzimas de la creatina kinasa (CK) son dímeros formados por la asociación de dos subunidades de músculo (M) y células nerviosas (B). La immunoinhibición mediante un anticuerpo específico de ambas subunidades MM y la unidad individual de la CK-MB permite la determinación de la subunidad B. La actividad correspondiente a la mitad de la CK-MB se mide a través del aumento de la absorbancia resultante de las siguientes reacciones acopladas.

Este procedimiento está basado en una modificación de la reacción original del picrato (Jaffe). La creatinina en condiciones de alcalinidad reacciona con los iones picrato con formación de un complejo rojizo. La velocidad de formación del complejo medido a través del aumento de la absorbancia en un intervalo de tiempo prefijado es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

Este procedimiento está basado en una modificación de la reacción original del picrato (Jaffe). La creatinina en condiciones de alcalinidad reacciona con los iones picrato con formación de un complejo rojizo. La velocidad de formación del complejo medido a través del aumento de la absorbancia en un intervalo de tiempo prefijado es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

Este procedimiento está basado en una modificación de la reacción original del picrato (Jaffe). La creatinina en condiciones de alcalinidad reacciona con los iones picrato con formación de un complejo rojizo. La velocidad de formación del complejo medido a través del aumento de la absorbancia en un intervalo de tiempo prefijado es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

Este procedimiento está basado en una modificación de la reacción original del picrato (Jaffe). La creatinina en condiciones de alcalinidad reacciona con los iones picrato con formación de un complejo rojizo. La velocidad de formación del complejo medido a través del aumento de la absorbancia en un intervalo de tiempo prefijado es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

Este procedimiento está basado en una modificación de la reacción original del picrato (Jaffe). La creatinina en condiciones de alcalinidad reacciona con los iones picrato con formación de un complejo rojizo. La velocidad de formación del complejo medido a través del aumento de la absorbancia en un intervalo de tiempo prefijado es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

Este procedimiento está basado en una modificación de la reacción original del picrato (Jaffe). La creatinina en condiciones de alcalinidad reacciona con los iones picrato con formación de un complejo rojizo. La velocidad de formación del complejo medido a través del aumento de la absorbancia en un intervalo de tiempo prefijado es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

Este procedimiento esta basado en un método enzimático mejorado diseñado originalmente para evaluar la creatinina sérica y urinaria. El ensayo se efectúa en dos etapas. En la primera la Creatina se elimina durante los primeros minutos de preincubación de la muestra con creatinasa. En la segunda etapa la adición de la creatininasa inicia la reacción hidrolizando la creatinina de la muestra en presencia de sarcosina oxidasa (Sar OD) con producción de peróxido de hidrogeno: Creatinina + H2O Creatina Sarcosina + H2O + O2 H2O2 + Glicina + HCHO El peróxido de hidrógeno derivado de la reacción oxidásica es cuantificado por una reacción de tipo Trinder en la que el derivado cromogénico HTIB y la 4-aminoantipirina (4-AA) se condensan en presencia de peroxidasa (POD) para formar un colorante rojo de quinonaimina. 4-AA + HTIB Quinonaimina + H2O La velocidad de desarrollo de color es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

Este procedimiento esta basado en un método enzimático mejorado diseñado originalmente para evaluar la creatinina sérica y urinaria. El ensayo se efectúa en dos etapas. En la primera la Creatina se elimina durante los primeros minutos de preincubación de la muestra con creatinasa. En la segunda etapa la adición de la creatininasa inicia la reacción hidrolizando la creatinina de la muestra en presencia de sarcosina oxidasa (Sar OD) con producción de peróxido de hidrogeno: Creatinina + H2O Creatina Sarcosina + H2O + O2 H2O2 + Glicina + HCHO El peróxido de hidrógeno derivado de la reacción oxidásica es cuantificado por una reacción de tipo Trinder en la que el derivado cromogénico HTIB y la 4-aminoantipirina (4-AA) se condensan en presencia de peroxidasa (POD) para formar un colorante rojo de quinonaimina. 4-AA + HTIB Quinonaimina + H2O La velocidad de desarrollo de color es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

Este procedimiento esta basado en un método enzimático mejorado diseñado originalmente para evaluar la creatinina sérica y urinaria. El ensayo se efectúa en dos etapas. En la primera la Creatina se elimina durante los primeros minutos de preincubación de la muestra con creatinasa. En la segunda etapa la adición de la creatininasa inicia la reacción hidrolizando la creatinina de la muestra en presencia de sarcosina oxidasa (Sar OD) con producción de peróxido de hidrogeno: Creatinina + H2O Creatina Sarcosina + H2O + O2 H2O2 + Glicina + HCHO El peróxido de hidrógeno derivado de la reacción oxidásica es cuantificado por una reacción de tipo Trinder en la que el derivado cromogénico HTIB y la 4-aminoantipirina (4-AA) se condensan en presencia de peroxidasa (POD) para formar un colorante rojo de quinonaimina. 4-AA + HTIB Quinonaimina + H2O La velocidad de desarrollo de color es proporcional a la concentración de creatinina en la muestra.

La gamma-glutamiltransferasa (g-GT) cataliza la transferencia del grupo g-glutamilo de la g-glutamil-3-carboxi-4-nitroanilida a la glicilglicina con la formación de L-g-glutamil-glicilglicina y 5-amino- 2-nitrobenzoato. La cantidad de 5-amino-2-nitrobenzoato formado, controlada cinéticamente a 405 nm, es proporcional a la actividad de g-GT presente en la muestra.