Cromatest

En la reacción de Trinder, la glucosa es oxidada a D-gluconato por la glucosa oxidasa (GOD), con formación de peróxido de hidrógeno. En presencia de peroxidasa (POD), el fenol y la 4- aminoantipirina (4-AA) se condensan por acción del peróxido de hidrógeno, formando una quinonaimina roja proporcional a la concentración de glucosa en la muestra.

En la reacción de Trinder, la glucosa es oxidada a D-gluconato por la glucosa oxidasa (GOD), con formación de peróxido de hidrógeno. En presencia de peroxidasa (POD), el fenol y la 4- aminoantipirina (4-AA) se condensan por acción del peróxido de hidrógeno, formando una quinonaimina roja proporcional a la concentración de glucosa en la muestra.

En la reacción de Trinder, la glucosa es oxidada a D-gluconato por la glucosa oxidasa (GOD), con formación de peróxido de hidrógeno. En presencia de peroxidasa (POD), el fenol y la 4- aminoantipirina (4-AA) se condensan por acción del peróxido de hidrógeno, formando una quinonaimina roja proporcional a la concentración de glucosa en la muestra.

En la reacción de Trinder, la glucosa es oxidada a D-gluconato por la glucosa oxidasa (GOD), con formación de peróxido de hidrógeno. En presencia de peroxidasa (POD), el fenol y la 4- aminoantipirina (4-AA) se condensan por acción del peróxido de hidrógeno, formando una quinonaimina roja proporcional a la concentración de glucosa en la muestra.

Esta técnica emplea un método de separación basado en la precipitación selectiva de las lipoproteinas conteniendo apoproteinas-B (VLDL, LDL y (a)Lpa) por acción del ácido fosfotúngstico/Cl2Mg, sedimentación del precipitado por centrifugación y subsiguiente análisis enzimático como colesterol residual de las lipoproteinas de alta densidad (HDL) contenidas en el sobrenadante claro.

El peróxido de hidrógeno derivado de la reacción oxidásica es cuantificado por una reacción de tipo Trinder en la que el derivado cromogénico HTIB y la 4-aminoantipirina (4-AA) se condensan en presencia de peroxidasa (POD) para formar un colorante rojo de quinonaimina.

Esta técnica emplea un método de separación basado en la precipitación selectiva de las lipoproteinas conteniendo apoproteinas-B (VLDL, LDL y (a)Lpa) por acción del ácido fosfotúngstico/Cl2Mg, sedimentación del precipitado por centrifugación y subsiguiente análisis enzimático como colesterol residual de las lipoproteinas de alta densidad (HDL) contenidas en el sobrenadante claro.

Esta técnica emplea un método de separación basado en la precipitación selectiva de las lipoproteinas conteniendo apoproteinas-B (VLDL, LDL y (a)Lpa) por acción del ácido fosfotúngstico/Cl2Mg, sedimentación del precipitado por centrifugación y subsiguiente análisis enzimático como colesterol residual de las lipoproteinas de alta densidad (HDL) contenidas en el sobrenadante claro.

La creatina quinasa (CK) cataliza la reacción entre la creatina fosfato (CP) y la adenosina 5´-difosfato (ADP) con formación de creatina y adenosina 5´-trifosfato (ATP), convirtiendo esta última la glucosa en glucosa-6-fosfato (G6P) en presencia de hexoquinasa (HK). La G6P es oxidada a Gluconato-6P en presencia de nicotinamido-adenin dinucleótido fosfato (NADP) reducido en una reacción catalizada por la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PDH). La conversión se controla cinéticamente a 340 nm a través del aumento de la absorbancia resultante de la reducción del NADP a NADPH, proporcional a la actividad de la CK presente en la muestra. En este método la inclusión de N-acetilcisteina (NAC) permite la activación óptima del enzima.

La creatina quinasa (CK) cataliza la reacción entre la creatina fosfato (CP) y la adenosina 5´-difosfato (ADP) con formación de creatina y adenosina 5´-trifosfato (ATP), convirtiendo esta última la glucosa en glucosa-6-fosfato (G6P) en presencia de hexoquinasa (HK). La G6P es oxidada a Gluconato-6P en presencia de nicotinamido-adenin dinucleótido fosfato (NADP) reducido en una reacción catalizada por la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PDH). La conversión se controla cinéticamente a 340 nm a través del aumento de la absorbancia resultante de la reducción del NADP a NADPH, proporcional a la actividad de la CK presente en la muestra. En este método la inclusión de N-acetilcisteina (NAC) permite la activación óptima del enzima.

La creatina quinasa (CK) cataliza la reacción entre la creatina fosfato (CP) y la adenosina 5´-difosfato (ADP) con formación de creatina y adenosina 5´-trifosfato (ATP), convirtiendo esta última la glucosa en glucosa-6-fosfato (G6P) en presencia de hexoquinasa (HK). La G6P es oxidada a Gluconato-6P en presencia de nicotinamido-adenin dinucleótido fosfato (NADP) reducido en una reacción catalizada por la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PDH). La conversión se controla cinéticamente a 340 nm a través del aumento de la absorbancia resultante de la reducción del NADP a NADPH, proporcional a la actividad de la CK presente en la muestra. En este método la inclusión de N-acetilcisteina (NAC) permite la activación óptima del enzima.

La mayor actividad de la CK en sueros normales se debe a los isoenzimas CK-MM y CK-MB presentes en los tejidos muscular y cardiaco. La CK-BB se halla por lo general presente a muy bajas concentraciones. Ambos enzimas de la creatina kinasa (CK) son dímeros formados por la asociación de dos subunidades de músculo (M) y células nerviosas (B). La immunoinhibición mediante un anticuerpo específico de ambas subunidades MM y la unidad individual de la CK-MB permite la determinación de la subunidad B. La actividad correspondiente a la mitad de la CK-MB se mide a través del aumento de la absorbancia resultante de las siguientes reacciones acopladas.