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El fosfato inorgánico reacciona con el molibdato amónico en medio ácido para formar un complejo fosfomolíbdico que se mide a 340 nm.

El fosfato inorgánico reacciona con el ácido molíbdico formando un complejo fosfomolíbdico. La subsiguiente reducción del complejo en medio alcalino origina un color azul de molibdeno cuya intensidad es proporcional a la cantidad de fósforo presente en la muestra.

Esta técnica emplea un método de separación basado en la precipitación selectiva de las lipoproteinas conteniendo apoproteinas-B (VLDL, LDL y (a)Lpa) por acción del ácido fosfotúngstico/Cl2Mg, sedimentación del precipitado por centrifugación y subsiguiente análisis enzimático como colesterol residual de las lipoproteinas de alta densidad (HDL) contenidas en el sobrenadante claro.

El Fe (II) de todas las formas de hemoglobina, con excepción de la sulfohemoglobina, es oxidado por el ferrocianuro a Fe(III) convirtiéndolas en metahemoglobina que, a la vez, reacciona con cianuro ionizado (CN-) formándose cianmetahemoglobina, un derivado muy estable que absorbe a 540 nm. La intensidad del color formado es proporcional a la concentración de hemoglobina total en la muestra.

El Fe3+ transportado por la transferrina sérica, una vez disociado en un medio ligeramente ácido por acción del Teepol y el cloruro de guanidinio, es reducido por la acción de la hidroxilamina a Fe2+, formando el ión ferroso en presencia de FerroZine un complejo coloreado proporcional a la concentración de hierro presente en la muestra.

La lactato deshidrogenasa (LDH/LD) cataliza la reducción de piruvato a lactato (P-L) en presencia de nicotinamido adenin dinucluceótido reducido (NADH) a pH 7,5. La reacción se controla cinéticamente a 340 nm a través de la disminución de la absorbancia resultante de la oxidación del NADH a NAD+ proporcional a la actividad LDH en la muestra.

El Fe3+ transportado por la transferrina sérica, una vez disociado en un medio ligeramente ácido por acción del Teepol y el cloruro de guanidinio, es reducido por la acción de la hidroxilamina a Fe2+, formando el ión ferroso en presencia de FerroZine un complejo coloreado proporcional a la concentración de hierro presente en la muestra.

En la reacción de Trinder, la glucosa es oxidada a D-gluconato por la glucosa oxidasa (GOD), con formación de peróxido de hidrógeno. En presencia de peroxidasa (POD), el fenol y la 4- aminoantipirina (4-AA) se condensan por acción del peróxido de hidrógeno, formando una quinonaimina roja proporcional a la concentración de glucosa en la muestra.

La gamma-glutamiltransferasa (g-GT) cataliza la transferencia del grupo g-glutamilo de la g-glutamil-3-carboxi-4-nitroanilida a la glicilglicina con la formación de L-g-glutamil-glicilglicina y 5-amino- 2-nitrobenzoato. La cantidad de 5-amino-2-nitrobenzoato formado, controlada cinéticamente a 405 nm, es proporcional a la actividad de g-GT presente en la muestra.

En la reacción de Trinder, la glucosa es oxidada a D-gluconato por la glucosa oxidasa (GOD), con formación de peróxido de hidrógeno. En presencia de peroxidasa (POD), el fenol y la 4- aminoantipirina (4-AA) se condensan por acción del peróxido de hidrógeno, formando una quinonaimina roja proporcional a la concentración de glucosa en la muestra.

Esta técnica emplea un método de separación basado en la precipitación selectiva de las lipoproteinas conteniendo apoproteinas-B (VLDL, LDL y (a)Lpa) por acción del ácido fosfotúngstico/Cl2Mg, sedimentación del precipitado por centrifugación y subsiguiente análisis enzimático como colesterol residual de las lipoproteinas de alta densidad (HDL) contenidas en el sobrenadante claro.

En la reacción de Trinder, la glucosa es oxidada a D-gluconato por la glucosa oxidasa (GOD), con formación de peróxido de hidrógeno. En presencia de peroxidasa (POD), el fenol y la 4- aminoantipirina (4-AA) se condensan por acción del peróxido de hidrógeno, formando una quinonaimina roja proporcional a la concentración de glucosa en la muestra.